ray – -Translation – Keybot Dictionary

Spacer TTN Translation Network TTN TTN Login Deutsch Français Spacer Help
Source Languages Target Languages
Keybot 13 Results  santosmonteiro.com
  BRC  
Show textShow cached sourceOpen source URL
X-RAY CRYSTALLOGRAPHY LABORATORY
Compare text pagesCompare HTM pagesOpen source URLOpen target URLDefine szbk.hu as primary domain
RÖNTGEN-KRISZTALLOGRÁFIA LABORATÓRIUM
  BRC  
Show textShow cached sourceOpen source URL
Core Facilities - X-Ray Crystallography Laboratory
Compare text pagesCompare HTM pagesOpen source URLOpen target URLDefine szbk.hu as primary domain
Központi Laboratóriumok - Röntgen-Krisztallográfia Laboratórium
  BRC  
Show textShow cached sourceOpen source URL
Core Facilities - X-Ray Crystallography Laboratory - X-ray crystallography
Compare text pagesCompare HTM pagesOpen source URLOpen target URLDefine szbk.hu as primary domain
Központi Laboratóriumok - Röntgen-Krisztallográfia Laboratórium - Röntgen-Krisztallográfia Kurzus
  BRC  
Show textShow cached sourceOpen source URL
X-Ray Crystallography Laboratory
Compare text pagesCompare HTM pagesOpen source URLOpen target URLDefine szbk.hu as primary domain
Röntgen-Krisztallográfia Laboratórium
  BRC  
Show textShow cached sourceOpen source URL
X-ray crystallography
Compare text pagesCompare HTM pagesOpen source URLOpen target URLDefine szbk.hu as primary domain
Röntgen-krisztallográfia
  BRC  
Show textShow cached sourceOpen source URL
2013-14 KDIT 92-1 X-ray crystallography
Compare text pagesCompare HTM pagesOpen source URLOpen target URLDefine szbk.hu as primary domain
2013-14 KDIT 92-1 Krisztallográfia
  BRC  
Show textShow cached sourceOpen source URL
Figure 3. Localization of PG molecules in a PS I RC as shown by X-ray crystallography
Compare text pagesCompare HTM pagesOpen source URLOpen target URLDefine szbk.hu as primary domain
3. ábra Az FG (PG) molekulák elhelyezkedése a 1. fotokémiai rendszerben, röntgenkrisztallográfiai adatok alapján készült szerkezeti kép.
  BRC  
Show textShow cached sourceOpen source URL
Core Facilities - X-Ray Crystallography Laboratory - X-ray crystallography
Compare text pagesCompare HTM pagesOpen source URLOpen target URLDefine szbk.hu as primary domain
Központi Laboratóriumok - Röntgen-Krisztallográfia Laboratórium - Röntgen-Krisztallográfia Kurzus
  BRC  
Show textShow cached sourceOpen source URL
Molecule structure determination at atomic level explores the structural basis of their reactions, interactions and biological activity. The X-Ray Crystallography Laboratory equipped with a microfocus X-ray diffractometer and crystallization facilities serves for solving the strucutres of both small molecules and proteins.
Compare text pagesCompare HTM pagesOpen source URLOpen target URLDefine szbk.hu as primary domain
A molekulák térszerkezetének atomi szintű vizsgálata lehetővé teszi reakciókészségük, kölcsönhatásaik és biológiai aktivitásuk mélyebb megértését. A röntgen-krisztallográfia laboratóriumban működő korszerű, mikrofókusz generátorral felszerelt röntgendiffraktométerrel valamint kristályosító lehetőségekkel fehérje és kismolekulás kristályok röntgendiffrakciós szerkezet-vizsgálata válik lehetővé.
  BRC  
Show textShow cached sourceOpen source URL
Molecule structure determination at atomic level explores the structural basis of their reactions, interactions and biological activity. The X-Ray Crystallography Laboratory equipped with a microfocus X-ray diffractometer and crystallization facilities serves for solving the strucutres of both small molecules and proteins.
Compare text pagesCompare HTM pagesOpen source URLOpen target URLDefine szbk.hu as primary domain
A molekulák térszerkezetének atomi szintű vizsgálata lehetővé teszi reakciókészségük, kölcsönhatásaik és biológiai aktivitásuk mélyebb megértését. A röntgen-krisztallográfia laboratóriumban működő korszerű, mikrofókusz generátorral felszerelt röntgendiffraktométerrel valamint kristályosító lehetőségekkel fehérje és kismolekulás kristályok röntgendiffrakciós szerkezet-vizsgálata válik lehetővé.
  BRC  
Show textShow cached sourceOpen source URL
With the aid of homology modeling based on the single available X-ray structure among these proteins, and in the absence of the knowledge of the physiological function in several cases, they carry out structural-functional investigations on wild type and site directed mutants of these membrane proteins for a better understanding of their significance.
Compare text pagesCompare HTM pagesOpen source URLOpen target URLDefine szbk.hu as primary domain
Az elektrontranszfer és iontranszfer kinetikája és energetikája mind szolubilis, mind membránfehérjékben áll a Fehérje biofizika kutatócsoport érdeklődésének középpontjában. A különböző redox és “színes” (fényelnyelő kromofórral rendelkező) fehérjéken felhalmozott ismereteik alapján vizsgálják a fehérjék biofotonikus és bioelektronikai tulajdonságait is porózus szilícium fotonikus kristályok belsejében. A transzmembrán, két hemet tartalmazó, elektrontranszfert végző citokróm b561 fehérjék családja, különös tekintettel a család két, feltehetőleg tumor-szuppresszor funkciójú tagjára a másik fő érdeklődési területük. Tekintettel arra, hogy az esetek többségében ezeknek a fehérjéknek az élettani funkciója sem ismert, és a fehérjecsalád egyetlen tagjának van csak meg a röntgenkrisztallográfiás szerkezete, homológia modellezéssel, valamint az ezen membránfehérjék vad típusú, illetve helyspecifikus mutánsain elvégzett szerkezeti-működési vizsgálatokkal haladnak a fehérjecsalád jelentőségének jobb megismerése felé. A biológiai anyagokban felismert eddigi legegyszerűbb autokatalitikus reakciók a Thiocapsa roseoperesicina Hyn hidrogenázának aktivációs és katalitikus ciklusában lépnek fel. Ezek vizsgálata a kutatócsoportban jóval túlmutat a hidrogén protonra és elektronra való bontásának enzimatikus mechanizmusán, hiszen pl. a prionbetegségek hátterében is autokatalitikus reakciók állnak.
  BRC  
Show textShow cached sourceOpen source URL
Péter Závodszky spent the next two years, 1964-1965, in Leningrad (today: Saint Petersburg), in the laboratory of Volkenstein, in the SZUTA Polimer Institute, studying the mechanism and functional role of ligand-induced conformation changes of proteins, using circular dichroism spectroscopy, a method qualifying as a novelty at the time. In 1971-1972, he worked in California Technical University (Caltech), Pasadena, studying the X-ray crystallography of proteins.
Compare text pagesCompare HTM pagesOpen source URLOpen target URLDefine szbk.hu as primary domain
A debreceni Kossuth Lajos Tudományegyetemen 1962-ben szerzett fizikusi oklevelet, diplomamunkáját az MTA Atommagkutató Intézetében, Szalay Sándor mellett készítette. Kutatói pályafutását ez évben kezdte Straub F. Brunó hívására az MTA Biokémiai (ma SZBK Enzimológiai) Intézetében, ahol a fehérjék konformációs dinamikájának fizikai értelmezésével és kísérleti kimutatásával foglalkozott. Erre az időre esik (1964) a Straub-féle „fluktuációs fit” elmélet kidolgozása. Ezt követően 1964-65-ben Leningrádban a SZUTA Polimer Intézetében, Volkenstein laboratóriumában, a fehérjék ligandum indukálta konformáció változásainak mechanizmusát és funkcionális szerepét tanulmányozta az akkor újdonságnak számító cirkuláris dichroizmus spektroszkópia segítségével. 1971-72-ben a Kaliforniai Műszaki Egyetemen (Caltech), Pasadenaban fehérjék röntgen krisztallográfiájával foglalkozott. Hazatérve önálló szerkezeti biokémiai laboratóriumot alapított az MTA Biokémiai Intézetében. 1977-78-ban Oxfordban a Nobel díjas Rodney Porter Laboratóriumában, az immunglobulinok jelfelismerésének és jeltovábbításának mechanizmusát kutatta. 2001-től az MTA levelező, 2007-től rendes tagja, a Biológiai Osztály elnöke. Kutatási területe: szerkezeti biokémia és molekuláris immunológia. Az enzimműködés molekulaszerkezeti alapjainak feltárása és a komplement rendszer aktiválási mechanizmusának megismerése terén ért el jelentős eredményeket. Számos, a gyakorlatban is hasznosított módszertani fejlesztést hajtott végre. A MOM analitikai ultracentrifuga kifejlesztője, több szabadalom társszerzője. A Magyar Optikai Művek igazgatóságának elnöke (1990-91), a Richter Gedeon Rt. Kutatási Tanácsának tagja (1999-2007). 2002-től a PPKE ITK egyetemi tanára, az oxfordi Exeter College és a Kaliforniai Egyetem (UCLA) Biokémiai Fakultásának tagja, a Magyar Akkreditációs Bizottság tagja (2001-06), a Debreceni Egyetem Társadalmi Tanácsának elnöke, a Magyar Biofizikai Társaság elnöke. A tudományos és műszaki közéletben is aktív szerepet vállal: 1999 és 2002 között az OMFB tagja, technológiapolitikai tanácsadó a Miniszterelnöki Hivatalban (1999-2002), az INNOSTART Nemzeti Üzleti és Innovációs Központ egyik alapítója, a Baross Gábor Nemzeti Gazdaságpártoló Társaság társelnöke, a Magyar Innovációs Szövetség alelnöke, a Magyar Innovációs Alapítvány kuratóriumának elnöke. Több mint 150 tudományos közlemény két könyv és több könyvfejezet szerzője. 2007-ben az SZBK Enzimológiai Intézet igazgatójává nevezték ki.