gpa – Traduction – Dictionnaire Keybot

Spacer TTN Translation Network TTN TTN Login Deutsch English Spacer Help
Langues sources Langues cibles
Keybot 3 Résultats  www.ibch.ru
  Andrey . Kuznetsov - IB...  
Montrer texteMontrer source en cacheMontrer URL avec texte source
Here we present a combined method to study mutual effects of a protein and a membrane upon the dimerization of transmembrane (TM) α-helical peptides. The approach was tested on the TM domains of human glycophorin A (GpA) and several model peptides.
Comparer pages textesComparer pages HTMMontrer URL avec texte sourceMontrer URL avec langue cibleDéfinir ibch.ru comme domaine prioritaire
Разработан комплексный подход к изучению взаимного влияния белка и мембранной среды в процессе димеризации трансмембранных (ТМ) α-спиральных пептидов. Метод апробирован для ТМ-сегментов гликофорина А человека (GpA) и нескольких модельных пептидов. Показано, что липиды вносят значительный выгодный вклад в свободную энергию димеризации, в то время как образующиеся на интерфейсе мономеров контакты аминокислотных остатков могут, наоборот, быть невыгодными. Также на боковой поверхности ТМ-доменов GpA показано наличие сайтов связывания ацильных цепей молекул липидов. Таким образом, аминокислотная последовательность белка определяет и белок- белковые взаимодействия, и связывание липидов, что влияет на детальное распределение энергетических вкладов.
  Andrey . Kuznetsov - IB...  
Montrer texteMontrer source en cacheMontrer URL avec texte source
Here we present a combined method to study mutual effects of a protein and a membrane upon the dimerization of transmembrane (TM) α-helical peptides. The approach was tested on the TM domains of human glycophorin A (GpA) and several model peptides.
Comparer pages textesComparer pages HTMMontrer URL avec texte sourceMontrer URL avec langue cibleDéfinir ibch.ru comme domaine prioritaire
Разработан комплексный подход к изучению взаимного влияния белка и мембранной среды в процессе димеризации трансмембранных (ТМ) α-спиральных пептидов. Метод апробирован для ТМ-сегментов гликофорина А человека (GpA) и нескольких модельных пептидов. Показано, что липиды вносят значительный выгодный вклад в свободную энергию димеризации, в то время как образующиеся на интерфейсе мономеров контакты аминокислотных остатков могут, наоборот, быть невыгодными. Также на боковой поверхности ТМ-доменов GpA показано наличие сайтов связывания ацильных цепей молекул липидов. Таким образом, аминокислотная последовательность белка определяет и белок- белковые взаимодействия, и связывание липидов, что влияет на детальное распределение энергетических вкладов.