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Right: Metallocofactors in proteins (background image) can be studied by a number of different techniques including electrochemistry (top), Mößbauer spectroscopy (left), infrared (IR) spectroscopy (bottom) and electron paramagnetic resonance (EPR) spectroscopy (right).
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Rechts: Metallokofaktoren in Proteinen (Hintergrundbild) können mit verschiedenen Techniken untersucht werden, darunter Elektrochemie (oben), Mößbauer-Spektroskopie (links), Infrarot- (IR) Spektroskopie (unten) und Elektronen-Paramagnetische Resonanz (EPR) Spektroskopie (rechts).
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A plasmid DNA vector encoding the protein of interest is introduced into E. coli. The E. coli. cells are grown and protein production is induced. Finally, the protein of interest is purified and characterized functionally and spectroscopically (an example EPR spectrum is shown).
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Fig. 3: Schematische Darstellung des Workflows zur rekombinanten Herstellung eines Metalloproteins in E. coli.. Ein Plasmid-DNA-Vektor, der für das jeweilige Protein kodiert ist, wird in E. coli. eingebracht. Die E. coli.-Zellen werden gezüchtet und die Proteinproduktion wird induziert. Schließlich wird das Protein gereinigt und funktionell sowie spektroskopisch charakterisiert (ein Beispiel zeigt das EPR-Spektrum).
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In particular, multiple spectroscopic techniques (UV-Vis, IR, Raman, EPR, MCD, Mößbauer and X-ray) are combined to provide a complete picture of the active site and interactions with the surrounding ligands.
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Metalloenzyme wie Hydrogenasen, Nitrogenasen, CO-Dehydrogenasen und Methanmonooxygenasen führen einige der grundlegendsten Energiekonversionsreaktionen in der Natur mit sehr hohen Geschwindigkeiten und sehr hoher Effizienz durch, indem sie auf der Erde häufig vorkommende Metalle in ihren aktiven Zentren verwenden. Trotz der Wichtigkeit dieser Reaktionen für die Energieumwandlung sind die Mechanismen, mit denen diese Enzyme ihre Reaktionen ausführen, kaum bekannt. Mit Hilfe einer Kombination biochemischer, elektrochemischer und spektroskopischer Techniken versucht unsere Gruppe zu verstehen, wie die Struktur des aktiven Zentrums und der umgebenden Bereiche den Mechanismus der niedermolekularen Transformationen in diesen Enzymen steuert. Wir kombinieren hierbei mehrere spektroskopische Techniken (UV-Vis, IR, Raman, EPR, MCD, Mößbauer und Röntgenabsorptionsspektroskopie), um ein vollständiges Bild des aktiven Zentrums und der Wechselwirkungen mit den umgebenden Liganden zu erhalten.